α-螺旋

α-螺旋（α-helix）是蛋白質二級結構的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規律的螺旋式上升，每3.6 個胺基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個胺基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向為右手螺旋。胺基酸側鏈R基團伸向螺旋外側，每個肽鍵的肽鍵的羰基氧和第四個N-H形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由於肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩定。

基本介紹

• 中文名：α-螺旋
• 類型：蛋白質的二級結構
• 螺距：0.54nm
• 螺旋的半徑：0.23nm

主要特徵

①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個胺基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個胺基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個胺基酸殘基的C=O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含13個原子。因此，α-螺旋常被準確地表示為3.6/13螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

形成因素

①側鏈基團的電荷性質和大小都有影響，甘氨酸由於側鏈太小，構象不穩定，是α螺旋的破壞者；② 連續存在帶相同電荷的胺基酸殘基；③ 不存在脯氨酸殘基，脯氨酸由於其亞氨基少一個氫原子，無法形成氫鍵，而且Cα－N鍵不能旋轉，所以是α螺旋的破壞者，肽鏈中出現脯氨酸就中斷α螺旋，形成一個“結節”。

偶極距

α-螺旋中所有氫鍵都沿螺旋軸指向同一方向。每一肽鍵都有由N-H和C=O的極性產生的偶極距。

帽化

所謂帽化就是給末端裸露的N-H和C=O提供僅見氫鍵配偶體（partner),並摺疊蛋白質的其他部分以促成與末端的非極性殘基的疏水作用。