α-螺旋（α-helix）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。
基本介紹
- 中文名：a-螺旋
- 外文名：α-helix
- 屬於：二級結構
- 主體：肽鏈主鏈
- 結果：繞成螺旋狀
- 一般情況：右手螺旋結構
- 影響因素：R基的大小
簡介,手性,形成因素,
簡介
每個胺基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第5個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個胺基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.a-螺旋（a-helix）是蛋白質中最常見、最典型、含量最豐富的二級結構元件。早在1950年L.Pauling等人就根據從小肽晶體結構中測得的多肽標準參數，預測出能夠穩定存在的a-螺旋結構，並很快由實驗得到證實。
手性
a-螺旋是手性結構，具有旋光能力。但a-螺旋的比旋並不等於構成自身的胺基酸比旋的簡單加和，而無規則捲曲的比旋與這種加和相等。事實上a-螺旋的旋光性是a碳原子的構型不對稱性和a-螺旋的構象不對稱性的總反映。
形成因素
·相鄰側鏈帶同種電荷側鏈之間的排斥作用
·R基的大小
脯氨酸（Pro)
·不可能繞N-Cα旋轉而引入結節
·醯胺N上也沒有H可供形成氫鍵
甘氨酸（Gly)
·側鏈僅為H，太容易繞Cα旋轉
使a-螺旋更穩定因素
·每隔3個殘基的2個側鏈上正、負電荷形成例離子鍵結合
·每隔3個殘基的2個側鏈的疏水作用
