在體內有許多蛋白質含有2條或2條以上多肽鏈，才能全面地執行功能。每一條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為亞基（subunit），亞基與亞基之間呈特定的三維空間分布，並以非共價鍵相連結，這種蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，即寡聚蛋白中各亞基的空間排布，稱為蛋白質的四級結構（Quaternary structure）。
基本介紹
- 中文名：蛋白質四級結構
- 類型：蛋白質
簡介,名詞解釋,結構,
簡介
決定功能的蛋白質空間結構可包括四個連續不同的結構水平，每一級決定了其更高一級的結構特點。蛋白質的四級結構是指蛋白質的多條多肽鏈之間相互作用所形成的更為複雜聚合物的一種結構形式，主要描述蛋白質亞基空間排列以及亞基之間的連線和相互作用，不涉及亞基內部結構。
蛋白質亞基之間主要通過疏水作用、氫鍵、離子鍵等作用力形成四級結構，其中最主要的是疏水作用。
指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現的三維結構
名詞解釋
蛋白質四級結構：指亞基與亞基之間呈特定的三維空間排布，並以非共價鍵相連線，這種蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。
在四級結構中，各亞基間的結合力主要是氫鍵和離子鍵。
蛋白質是具有特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。
結構
一級結構又稱初級結構（primary structure），指形成肽鏈的胺基酸序列，即指蛋白質分子中胺基酸殘基的順序，包括肽鏈中胺基酸的數目、種類和順序。肽鍵是蛋白質中胺基酸之間的主要連線方式，即由一個胺基酸的α-氨基和另一個胺基酸的α-羧基之間脫去一分子水相互連線。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽單位是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或N端，而另一端含有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或C端。蛋白質一級結構的改變可使其二級結構（secondary structure）和蛋白質的功能發生變化。例如，血紅蛋白中一個特定胺基酸的改變可導致鐮形細胞貧血症（sickle cell anemia）的發生，其根源就是其一級結構的變化（一個胺基酸的改變）改變了血紅蛋白的結構和功能。蛋白質的一級結構是由編碼它的基因確定的，不同生物同種（或同源）蛋白質一級結構之間的差別可以反映出它們的進化關係，即一級結構中胺基酸序列的差別越小，說明它們的親緣關係就越近。
二級結構是指多肽鏈骨架盤繞摺疊所形成的有規律性的結構。最基本的二級結構類型有α-螺旋結構和β-摺疊結構，兩種構象均由氫鍵維持。此外還有β-轉角和自由迴轉。右手α-螺旋結構是在纖維蛋白和球蛋白中發現的最常見的二級結構,每圈螺旋含有3.6個胺基酸殘基，螺距為0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩定。β-摺疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。胺基酸之間的軸心距為0.35nm,相鄰肽鏈之間藉助氫鍵彼此連成片層結構。
超二級結構是指蛋白質分子中的多肽鏈在三維摺疊中形成有規則的二級結構聚集體。
