蛋白質二級結構

蛋白質二級結構（secondary structure of protein）是指多肽主鏈骨架原子沿一定的軸盤旋或摺疊而形成的特定的構象，即肽鏈主鏈骨架原子的空間位置排布，不涉及胺基酸殘基側鏈。蛋白質二級結構的主要形式包括α-螺旋、β-摺疊、β-轉角、Ω環和無規捲曲。由於蛋白質的分子量較大，因此，一個蛋白質分子的不同肽段可含有不同形式的二級結構。維持二級結構的主要作用力為氫鍵。一種蛋白質的二級結構並非單純的α螺旋或β摺疊結構,而是這些不同類型構象的組合,只是不同蛋白質各占多少不同而已。

基本介紹

• 中文名：蛋白質二級結構
• 外文名：secondary structure of protein
• 定義：多肽鏈中有規則重複的構象
• 限於：主鏈原子的局部空間排列
• 不包括：肽鏈其他區段的相互關係及側鏈
• 結構：α-螺旋、β-摺疊、β-轉角等

定義

蛋白質分子的二級結構（secondarystructure）通常是指蛋白質多肽鏈沿主鏈骨架方向的空間走向、規則性循環式排列，或某一段肽鏈的局部空間結構，即蛋白質的二級結構為肽鏈主鏈或一段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間盤繞、摺疊位置，它並不涉及胺基酸殘基側鏈的構象。

各級結構比較

二級結構形式

蛋白質二級結構的基本類型有α螺旋、β摺疊、β轉角、Ω環和無規捲曲。如血紅蛋白和肌紅蛋白中含有大量的α-螺旋，鐵氧蛋白（ferredoxin）則不含任何的α螺旋。蛋白質中各種類型的二級結構並不是均勻地分布在蛋白質中，不同蛋白質中β摺疊和β-轉角的數量也有很大的變化。

蛋白質的二級結構

α螺旋

蛋白質分子中多個肽平面通過胺基酸a-碳原子的旋轉，使多肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩定的α螺旋（a-helix）構象。α螺旋具有下列特徵：

α螺旋結構模型

（1）多肽鏈以肽單元為基本單位，以C_α為旋轉點形成右手螺旋，胺基酸殘基的側鏈基團伸向螺旋的外側。

（2）每3.6個胺基酸旋轉一周，螺距為0.54nm，每個胺基酸殘基的高度為0.15nm，肽鍵平面與中心軸平行。

（3）氫鍵是α螺旋穩定的主要次級鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內氫鍵，即每個肽單位N上的氫原子與第四個肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵，氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞，α螺旋構象即被破壞。

α螺旋的形成和穩定性受肽鏈中胺基酸殘基側鏈基團的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續存在酸性或鹼性胺基酸，由於帶同性電荷而相斥，阻止鏈內氫鍵形成趨勢而不利於α螺旋的生成；R側鏈較大的胺基酸殘基（如異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的區域，因空間位阻的影響，也不利於α螺旋的穩定；脯氨酸或羥脯氨酸殘基的N原子位於吡咯環中，C-N單鍵不能旋轉，並且其α-亞氨基在形成肽鍵後，N原子上無氫原子，不能生成維持僅螺旋所需之氫鍵，故不能形成α螺旋。顯然，蛋白質分子中胺基酸的組成和排列順序對α螺旋的形成和穩定性具有決定性的影響。

由氫鍵封閉形成13元環

α螺旋是蛋白質二級結構的主要形式，肌紅蛋白和血紅蛋白分子有許多肽段呈α螺旋，毛髮的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝塊中的纖維蛋白，它們的多肽鏈幾乎都是α螺旋。數條α螺旋狀的多肽鏈纏繞在一起，可增強其機械強度和伸縮性（彈性）。

β摺疊

β摺疊是指多肽鏈以肽單元為單位，以C_α為旋轉點形成伸展的鋸齒狀摺疊構象，又稱3片層（3-strand）結構，具有下列特徵。

（1）肽鏈摺疊成伸展的鋸齒狀，肽單元間的夾角為110°，胺基酸殘基的R側鏈分布在片層的上下。

（2）兩條以上肽鏈（或同一條多肽鏈的不同部分）平行排列，相鄰肽鏈之間的肽鍵相互交替形成許多氫鍵，是維持這種結構的主要次級鍵。

（3）肽鏈平行的走向有順式和反式兩種，肽鏈的N端在同側為順式，不在同側為反式，反式較順式平行摺疊更加穩定。

能形成β摺疊的胺基酸殘基一般不大，而且不帶同種電荷，這樣有利於多肽鏈的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在p摺疊中出現的機率最高。β摺疊常見於蛋白質的二級結構，蠶絲蛋白幾乎都是p摺疊結構，一些球狀蛋白中也含有β摺疊

β轉角

多肽鏈中出現的180°回折的結構稱為β轉角（β-bend）或β回折（β-turn），即U型轉折結構。它是由四個連續胺基酸殘基構成，第2個胺基酸殘基多為脯氨酸，甘氨酸、天冬氨酸、天冬醯胺也常出現在β轉角結構中，第一個胺基酸殘基的羰基與第四個胺基酸殘基的亞氨基之間形成氫鍵以維持其穩定。

β轉角的兩種形態

常見的轉角含有4個胺基酸殘基，有兩種類型。轉角I的特點是：第1個胺基酸殘基羰基氧與第4個殘基的醯胺氮之間形成氫鍵；轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。

Ω環

Ω環（Ω loop）是近二三十年才發現的一類二級結構，它們雖然不像α螺旋和β摺疊片那樣規正，但仍有規則可循，屬幹部分規正的二級結構。從形式上Ω環可看成是β轉角的延伸。此環有兩個特徵。一是環的長度不超過16個胺基酸殘基，一般為6~8個殘基，尤以8殘基的Ω環為最多；二是它改變了蛋白質肽鏈的走向，使得形成環的首尾兩個殘基之間的距離<1nm。

對肽鏈摺疊成正確的蛋白質構象來說，規正的二級結構一旦形成，就作為蛋白質三級結構的結構元件存在，要把這些元件連線並組合成特定的三級結構還有賴於像β轉角和Ω環這樣一些部分規正、但可變性較大的二級結構。一般認為蛋白質中規正的一級結構主要是維持三級結構的輪廊直接跟蛋白質生物活性有關、活動性更大的部位絕大多數是由轉角和環構成的。

無規捲曲

除上述有規則的構象外，多肽鏈中肽平面的一些無規則排列的無規律構象，稱為無規捲曲（randomcoil）。無規捲曲通過主鏈間的氫鍵或主鏈與側鏈間的氫鍵穩定其構象，是蛋白質結構中的基本構件。捲曲的柔性構象可使肽鏈改變走向，利於連線結構相對剛性的α螺旋和β摺疊，在蛋白質肽鏈的捲曲、摺疊過程中起重要作用。

主要作用力

二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的，氫鍵是穩定二級結構的主要作用力。

超二級結構

在蛋白質中，特別是球蛋白中，蛋白質不只是有二級結構，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元（即α螺旋、β摺疊和β轉角等）組合在一起，彼此相互作用，形成有規則及在空間上能辨認的二級結構組合體，以充當三級結構的構件，稱為超二級結構。最常見的超二級結構有αα、βαβ和ββ三種組合形式。

蛋白質二級結構