基本介紹
它的作用,纖溶過程,激活,降解,
它的作用
1、降解纖維蛋白和纖維蛋白原
2、水解多種凝血因子(Ⅱ.Ⅴ.Ⅶ.Ⅷ.Ⅹ.Ⅺ)
3、使纖溶酶原轉變為纖溶酶
4、水解補體等
纖溶過程
激活
纖溶酶原有內源性及外源性兩條激活途徑。①內源性激活：指血液中存在有能使纖溶酶原激活的活化因子，它可能來自靜脈或微靜脈的內皮細胞，其活性在上肢靜脈較之下肢靜脈高，這是下肢靜脈血栓比上肢靜脈多的原因之一。此外在血液中還存在一種活化因子原，當機體的凝血反應一旦被啟動，激活的凝血因子之一——凝血因子Ⅺ除參與自身的凝血系統外，也同時激活了此活化因子原，後者再進一步激活纖溶酶原。血液中的活化因子原極易被纖維蛋白凝塊所吸附，從而有利於血栓的溶解。②外源性激活：是通過組織活化因子而實現的，此活化因子在子宮、卵巢、腎臟及肺組織中含量尤其豐富。惡性腫瘤初期的分化細胞，胎兒發育期的分化細胞，也能釋放大量活化因子。此外活化因子也存在於尿、唾液、乳汁、膽汁及前列腺等分泌液中，特別是尿中的活化因子，稱之為尿激酶，分子量 54 000，此酶已高度純化，是纖溶酶原活化因子中研究得最多的。某些細菌也能產生活化因子，如鏈球菌所分泌的鏈激酶。尿激酶與鏈激酶都是有效的抗血栓藥物。
纖溶酶原的一級結構已全部闡明，是一條含 790個胺基酸殘基的肽鏈，N末端為谷氨酸。尿激酶可按兩條不同途徑激活纖溶酶原（圖1）：①尿激酶專一裂解殘基Arg－Val（560～561）間肽鍵，使激活成N末端為谷氨酸的纖溶酶，後者又自身裂解，作用於N端附近的肽鍵Lys－Lys（77～78）或Lys－Val（78～79），並釋放出相應的肽段，最後形成N末端為Lys或Val的纖溶酶，此激活途徑較為緩慢；②體內少量形成的纖溶酶，先使酶原降解，自N端除去77或78個胺基酸殘基的肽段，形成N末端為Lys或Val的纖溶酶原，此時由於構象上的變化，較之完整的纖溶酶原更易被尿激酶所激活，最後也同樣形成N末端為Lys或Val的纖溶酶。
人血漿α2-球蛋白中含有專一抑制纖溶酶的抑制劑，稱之為α2-纖溶酶抑制劑（α2－PI），它對纖溶酶有很強的親合力，能瞬時形成複合物而使酶失活。此外血漿中的α2巨球蛋白及α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纖溶酶，但它們僅在有過量纖溶酶而α2－PI又不足的情況下才發揮作用。
降解
纖溶酶在逐步降解纖維蛋白時，釋放出5個相應的降解碎片A、B、C、D、E。A、B、C為小分子，D、E為大分子。D、E兩片段的分子量分別為80 000及 48 000。片段D以克分子量計算約是片段E的二倍，此外還可得到分子量更大的中間體“X”及“Y”片段。由此推測纖維蛋白的降解過程大致如下：纖維蛋白降解成“X”片段，並釋放出小分子片段“A”及“B”，後者分別相當於纖維蛋白β肽鏈的N端部分約40～50胺基酸殘基及α肽鏈C末端的鬆散部分。“X”片段再進一步降解為“D”及“ Y”片段，D片段相當於纖維蛋白單體的C端主體，而E片段則相當於纖維蛋白單體的中間主體部分，包括二硫鍵節的結構，“C”片段為連線纖維蛋白N端與C端二主體部位的中間螺旋區結構。
