基本信息
從肺泡擴散入血液的O2必須通過血液循環運送到各組織,從組織進入血液的CO2的也必須由血液循環運送到肺泡。下述O2和CO2在血液中運輸的機制。
存在形式
O2和CO2的都以兩種形式存在於血液:物理溶解的和化學結合的。氣體在溶液中溶解的量與分壓和溶解度成正比,和溫度成反比。溫度38℃時,1個大氣壓(760mmHg,101.32kPa)的 O2和 CO2在100ml血液中溶解的量分別是2.36ml和48ml。按此計算,靜脈血 PCO2和為6.12kPa(46mmHg),則每100ml血液含溶解的CO2為(48×6.12)/101.08=2.9ml;動脈血PO2為13.3kPa(100mmHg),每100ml血液含溶解的O2為(2.36×13.3)/101.08=0.31ml。可是,血液中實際的O2和O2為CO2含量比這數字大得多(表5-4),以溶解形式存在的O2、CO2比例極少,顯然單靠溶解形式來運輸O2、CO2不能適應機體代謝的需要。例如,安靜狀態下人體耗O2量約為250ml/min,如只靠物理溶解的O2來提供,則需大大提高心輸出量或提高肺泡內的PO2,這對機體極其不利,所幸在進化過程中形成了O2、CO2為極為有效地化學結合的運輸形式,大大減輕了對心臟和呼吸器官的苛求。
雖然溶解形式的O2、CO2很少,但也很重要。因為在肺或組織進行
氣體交換時,進入血液的O2、CO2都是先溶解,提高分壓,再出現化學結合;O2、CO2從血液釋放時,也是溶解的先逸出,分壓下降,結合的再分離出現補充所失去的溶解的氣體。溶解的和化學結合的兩者之間處於動態平衡。
氧的運輸
前序
血液中的O2以溶解的和結合的兩種形式存在。溶解的量極少,僅占血液總O2含量的約1.5%,結合的占 98.5%左右。O2的結合形式是氧合血紅蛋白(HbO2)。血紅蛋白(hemoglobin,Hb)是紅細胞內的
色蛋白,它的分子結構特徵使之成為極好的運O2工具。Hb還參與CO2的運輸,所以在血液
氣體運輸方面Hb占極為重要的地位。
Hb分子結構簡介
每1Hb分子由1個
珠蛋白和4個
血紅素(又稱亞鐵原卟啉)組成。每個血紅素又由4個
吡咯基組成一個環,中心為一鐵原子。每個珠蛋白有4條
多肽鏈,每條多肽鏈與1個血紅素連線構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb(HbA)的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈,為α2β2結構。胎兒Hb(HbF)是2條α鏈和2條γ鏈,為α2γ2結構。出生後不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中胺基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個
胺基酸殘基,每條β鏈含146個胺基酸殘基。血紅素的Fe2+均連線在多肽鏈的組胺基酸殘基上,這個組氨酸殘基若被其它胺基酸取代,或其鄰近的胺基酸有所改變,都會影響Hb的功能。可見
蛋白質結構和功能密切相關。
Hb的4個單位之間和亞單位內部由
鹽鍵連線。Hb與O2的結合或解離將影響鹽鍵的形成或斷裂,使Hb四級結構的構型發生改變,Hb與O2的親和力也隨之而變,這是Hb氧離曲線呈S形和
波爾效應的基礎(見下文)。
Hb與O2結合的特徵
血液中的O2主要以氧合Hb(HbO2)形式運輸。O2與Hb的結合有以下一些重要特徵:
1.反應快、可逆、不需酶的催化、受PO2的影響。當血液流經PO2高的肺部時,Hb與 O2結合,形成HbO2;當血液流經PO2低的組織時,HbO2迅速解離,釋放O2,成為去氧Hb:
2.Fe2+與O2結合後仍是二價鐵,所以該反應是氧合(oxygenation),不是氧化(oxidation)。
3.1分子Hb可以結合4分子O2。Hb分子量是64000-67000道爾頓(d),所以1gHb可以結合1.34-1.39mlO2,視Hb純度而異。100ml血液中,Hb所能結合的最大O2量稱為Hb的
氧容量。此值受Hb濃度的影響;而實際結合的O2量稱為Hb的
氧含量,其值可受PO2的影響。Hb氧含量和氧容量的百分比為Hb
氧飽和度。例如,Hb濃度在15g/100ml血液時,Hb的氧容量=15×1.34=Hb 20.1ml/100ml血液,如Hb的氧含量是20.1ml,則Hb氧飽和度是100%。如果Hb氧含量實際是15ml,則Hb氧飽和度=15/20×100%=75%。通常情況下,溶解的O2極少,故可忽略不計,因此,Hb氧容量,Hb氧含量和Hb氧飽和度可分別視為
血氧容量(oxygen capacity)、血氧含量(oxygen content)和血氧飽和度(oxygen saturatino)。HbO2呈鮮紅色,去氧Hb呈紫藍色,當體表表淺毛細血管床血液中去氧Hb 含量達5g/100ml血液以上時,皮膚、黏膜呈淺藍色,稱為紫紺。
4.Hb與O2的結合或解離曲線呈S形,與Hb的變構效應有關。當前認為Hb有兩種構型:去氧Hb為緊密型(tense form,T型),氧合Hb為疏鬆型(relaxed form,R型)。當O2與Hb的Fe2+結合後,
鹽鍵逐步斷裂,Hb 分子逐步由T型變為R型,對O2的親和力逐步增加,R型的O2親和力為T型的數百倍。也就是說,Hb 的4個亞單位無論在結合O2或釋放O2時,彼此間有協同效應,即1個亞單位與O2結合後,由於變構效應的結果,其它亞單位更易與O2結合;反之,當HbO2的1個亞單位釋出O2後,其它亞單位更易釋放O2。因此,Hb氧離曲線呈S形。
氧離曲線
氧離曲線(oxygen dissociation curve)或氧合血紅蛋白解離曲線是表示PO2與Hb 氧結合量或Hb
氧飽和度關係的曲線。該曲線既表示不同PO2時,O2與Hb 的結合情況。上面已經提到的曲線呈S形,是Hb變構效應所致。同時曲線的S形還有重要的生理意義,下面分析氧離曲線各段的特點及其功能意義。
特點及其功能意義
1.氧離曲線的上段 相當於PO27.98-13.3kPa(60-100mmHg),即PO2較高的水平,可以認為是Hb與O2結合的部分。這段曲線較平坦,表明PO2的變化對Hb
氧飽和度影響不大。例如PO2為13.3kPa(100mmHg)時(相當於動脈血PO2),Hb氧飽和度為97.4%,血O2含量約為19.4ml%;如將吸入氣PO2提高到19.95kPa(150mmHg),Hb氧飽和度為100%,只增加了2.6% ,這就解釋了為何VA/Q不匹配時,肺泡通氣量的增加幾乎無助於O2的攝取;反之,如使PO2下降到9.31kPa(70mmHg),Hb氧飽和度為94%,也不過只降低了3.4%。因此,即使吸入氣或肺泡氣PO2有所下降,如在高原、高空或某些呼吸系統疾病時,但只要PO2不低於7.98kPa(60mmHg),Hb
氧飽和度仍能保持在90%以上,血液仍可攜帶足夠量的O2,不致發生明顯的低
血氧症。
2.氧離曲線的中段 該段曲線較陡,相當於PO25.32-7.98kPa(40-60mmHg),是HbO2釋放O2的部分。PO25.32kPa(40mmHg),相當於混合靜脈血的PO2,此時Hb氧飽和度約為75%,血O2含量約14.4ml%,也即是每100ml血液流過組織時釋放了5mlO2。血液流經組織液時釋放出的O2容積所占動脈血O2含量的百分數稱為O2的利用係數,安靜時為25%左右。以心輸出量5L計算,安靜狀態下人體每分耗O2量約為250ml。
3.氧離曲線的下段 相當於PO22-5,32kPa(15-40mmHg),也是H bO2與O2解離的部分,是曲線坡度最陡的一段,意即PO2稍降,HbO2就可大大下降。在組織活動加強時,PO2可降至2kPa(15mmHg),HbO2進一步解離,Hb
氧飽和度降至更低的水平,血氧含量僅約4.4ml%,這樣每100ml血液能供給組織15mlO2,O2的利用係數提高到75%,是安靜時的3倍。可見該段曲線代表O2貯備。
影響氧離曲線的因素
1.曲線左移:PH↑、DPG↓、溫度↓、PCO2↓
1.曲線右移:PH↓、DPG↑、溫度↑、PCO2↑