核苷酸焦磷酸酶又名EC3．6．1．9。為催化切斷NAD+，NADP+，FAD，ATP，ADP，硫胺素二磷酸等的核苷酸焦磷酸鍵反應的酶。對無機焦磷酸和磷酸單酯無作用。廣泛存在於生物界中。
基本介紹
- 中文名：核苷酸焦磷酸酶
- 別名：EC3．6．1．9
- 分布：廣泛存在於生物界中
- 特殊性：對無機焦磷酸和磷酸單酯無作用
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酶簡介
介紹
酶（enzyme）由生物體內細胞產生的一種生物催化劑。由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解於細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成後再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能透過腸壁，被組織吸收和利用。在胃裡有胃蛋白酶，在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和澱粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶催化作用實質：降低化學反應活化能
比較
酶與無機催化劑比較：
1、相同點：1）改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；
2）只催化已存在的化學反應；
3）加快化學反應速率，縮短達到平衡時間，但不改變平衡點；
4）降低活化能，使化學反應速率加快。
5）都會出現中毒現象。
2、不同點：即酶的特性
酶的特性
1、高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；
2、專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；
3、多樣性：酶的種類很多，大約有4000多種；
4、溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的。
一般來說，動物體內的酶最適溫度在35到40攝氏度之間，植物體內的酶最適溫度在40-50攝氏度之間；細菌和真菌體內的酶最適溫度差別較大，有得酶最適溫度可高達70攝氏度。動物體內的酶最適PH大多在6.5-8.0之間，但也有例外，如胃蛋白酶的最適PH為1.5，植物體內的酶最適PH大多在4.5-6.5之間。
酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應．若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病．因此酶與醫學的關係十分密切。
酶的發現
1773年，義大利科學家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）設計了一個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然後讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出，發現肉塊消失了。於是，他推斷胃液中一定含有消化肉塊的物質。但是什麼，他不清楚。
1836年，德國科學家施旺（T.Schwann,1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質的物質。解開胃的消化之謎。
1926年，美國科學家薩姆鈉（J.B.Sumner,1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結晶，並通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質。
20世紀30年代，科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質結晶，並指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質。
20世紀80年代，美國科學家切赫（T.R.Cech,1947—）和奧特曼（S.Altman,1939—）發現少數RNA也具有生物催化作用。
