基本介紹
- 中文名：麥谷蛋白
- 外文名：Glutenin
- 分類：高、低相對分子量谷蛋白等
- 溶解性：不溶於水及鹽溶液、溶於稀酸稀鹼
- 性質：彈性、黏合性
- 分布：小麥、大麥、元麥及莜麥等麥類
定義,分類特性,品質影響因素,
定義
麥谷蛋白是指麥類中的谷蛋白。麥類主要是小麥、大麥、元麥及莜麥等。谷蛋白是指用稀酸或稀鹼從麥類或其他穀類所提取的蛋白質。一般來說，麥類及其他糧穀類可根據其在不同溶劑中的溶解性進行蛋白質提取，大致可分離為四種不同組分：1.以水提取並加熱沉澱者為白蛋白；2.以鹽溶液提取者為球蛋白；3.以70%乙醇提取者為醇溶蛋白；4.以稀酸或稀鹼提取者為谷蛋白。不同的糧穀類蛋白質組分比例不同，各種蛋白質組分的胺基酸也有差別。大多數糧穀類蛋白質以醇溶蛋白及谷蛋白占較大比重。小麥所含蛋白質主要是麥谷蛋白及醇溶蛋白，共占蛋白質組分的80～85%。上述兩種蛋白質能迅速吸水脹潤，形成網狀結構，此即所謂濕麵筋。
分類特性
關於麵筋蛋白的結構，Lindsay等提出了麵筋蛋白的構架結構模型(backbone)。該模型認為，高相對分子質量麥谷蛋白(HMW-GS)主要是麵筋網路的骨架，低相對分子質量麥谷蛋白(LMW-GS)與HMW-GS相連形成有細小枝杈的鏈狀結構。麵筋網路是一種結構複雜的三維結構，缺乏LMW-GS時，麵筋網路更像片狀結構；醇溶蛋白在整個麵筋網路結構中的作用主要是填充空隙的簇狀蛋白。因此，谷蛋白的組成與比例直接影響其最終的功能特性。
高相對分子質量麥谷蛋白
麥谷蛋白決定麵團的彈性、黏合性以及強度，HMW-GS則能增強麵團強度，在麵團網路結構的形成中起重要作用，是麵筋網路的主要組分，缺乏HMW-GS時，不能形成連續的網狀結構，產生大量的空穴，麵團強度大大降低。
低相對分子質量麥谷蛋白
研究表明，LMW-GS量的增加，可以明顯提高麵團的筋力。在同等蛋白質含量的條件下，LMW-GS比HMW-GS具有更多的物理交聯特性。LMW-GS含量相對多的小麥品種，麵團延伸性較大。γ-麥醇溶谷蛋白和LMW-GS在熱處理過程中發生聚合，形成通心麵的硬度和彈性。富硫醇溶蛋白(α-、β-和γ-麥醇溶谷蛋白)和LMW-GS形成氫鍵和二硫鍵，產生聚合作用，賦予通心麵煮後的組織狀態。因此，高LMW-GS含量對麵條專用小麥粉的品質具有重要意義。
麥醇溶谷蛋白
麥醇溶谷蛋白與麵團的黏性和延展性有關。麥醇溶谷蛋白間通過氫鍵和疏水相互作用，促進麵筋黏性的形成，但對麵團的強度沒有直接影響。麵團中加入純化的麥醇溶谷蛋白，可使麵包體積增大。不同的麥醇溶谷蛋白組分，其功能特性存在差異，其中，γ-醇溶谷蛋白最有利於增大麵包體積，α-麥醇溶谷蛋白和β-麥醇溶谷蛋白的作用較模糊。但有研究認為，添加麥醇溶谷蛋白將縮短和面時間，減小麵包體積，增強抗斷裂能力，降低抗延阻力。
麥醇溶谷蛋白組分對麵包的影響與相對分子質量有關。麥醇溶谷蛋白決定麵團的流動性、伸展性和膨脹性。但是若麥醇溶谷蛋白含量過高，會導致過度的膨脹，產生的麵筋膜易破裂和易滲透、麵團塌陷。
品質影響因素
麵筋蛋白組成比例與谷蛋白聚合體
小麥品質性狀與麥谷蛋白/麥醇溶谷蛋白值顯著相關。隨麥谷蛋白含量增加，麵筋含量、沉降值、穩定時間都有明顯增大；麥醇溶谷蛋白含量高於麥谷蛋白含量時，其麵團筋性弱、穩定時間短。HMW-GS比例提高，能提高幹、濕麵筋的含量，改善麵團流變學特性，從而使麵團烘烤品質得到改善。通心麵煮熟後的品質，也與麥谷蛋白/麥醇溶谷蛋白的值有關，比值小於1.5為宜。麵條品質，還與低相對分子質量與中相對分子質量麥谷蛋白比值呈極顯著正相關。當把HMW-GS和LMW-GS按2：1的比例添加到基質麵粉中，麵團的韌性顯著上升；但當把HMW-GS與LMW-GS按1：2的比例添加到麵粉中，麵團延伸性顯著大於對照。隨HMW-GS與LMW-GS的比例增大，麵團彈性變大，延伸性顯著降低。大量的研究結果證實，HMW-GS相對含量與麵團韌性有顯著正相關，同時，LMW-GS含量與麵團延伸性有顯著正相關。研究表明，隨著HMW-GS含量增加、LMW-GS含量降低，麵包體積逐漸變大。
麥谷蛋白大聚合體(GMP)的含量相對較高時，麵團抗延伸力增強，一般來講，蛋白質含量高的小麥，其GMP含量也較高。在麵團攪拌過程中，GMP通過巰基-二硫鍵交換反應或者氫鍵以及疏水相互作用，與其他蛋白質分子結合，形成麵團結構的骨架。最近研究表明，決定麵團彈性的並非籽粒的聚合體蛋白總量，而是不溶性聚合體蛋白(大粒度的聚合體蛋白)含量。不溶性聚合體蛋白占總聚合體蛋白含量的百分數，與麵團強度呈顯著正相關。谷蛋白大聚合體決定麵團的強度，與蛋白質含量相比，其對麵團穩定時間、拉伸特性和麵包體積影響更大。
