基本介紹
- 中文名：酶法生產乾酪素
- 套用領域：食品、化工
簡介,工藝流程,工藝要求,凝乳酶的製備,凝乳要點,用途,
簡介
酶法乾酪素的生產一般以皺胃酶為主，但皺胃酶因來源有限，價格昂貴，因此亦可用動物性蛋白酶(如胃蛋白酶)、植物性蛋白酶(如木瓜酶和無花果蛋白酶)、微生物蛋白酶(如微小毛霉凝乳酶)等來代替，尤其是微生物凝乳酶的發展更為迅速，可望成為皺胃酶的代用品。
工藝流程
工藝要求
凝乳酶的製備
凝乳酶是一種天冬氨酸蛋白酶，存在於新生牛的皺胃，以無活性的酶原形式分泌到胃裡，在胃液的酸性環境中被活化，能促使原奶凝結，排出乳清。凝乳酶以液態、粉狀和片劑三種狀態存在。
1. 凝乳酶的來源。
傳統上利用牛犢第四胃的皺胃酶提取製作凝乳酶，因皺胃酶的限制，酶法乾酪素已不太常用，但微生物凝乳酶的發現，使此法又興起，而且逐漸盛行。目前乳酶的來源包括三類：動物性凝乳酶，來源於牛胃、豬胃和羊胃；植物性凝乳酶，來源於無花果樹液和鳳梨果實；微生物凝乳酶，來源於黴菌和酵母菌。
皺胃酶—皺胃酶是從犢牛或者羔羊的第四胃(皺胃)的胃壁中提取的。皺胃酶的等電點為pH 4.6，相對分子質量為40 000左右，由於其自身的水解相對分子質量下降到31 000～36000之間。在弱酸、中性或者弱鹼性環境中能將酪蛋白水解，在強鹼、強酸、熱、超音波的作用下易失活，20℃以下或50℃以上凝乳酶活性減弱。凝乳酶作用的最適pH為5.2～6.3，最適溫度為39～42℃時，低溫能強烈抑制皺胃酶的作用。當PH>7．8時，皺胃酶不起作用；當pH=8時，皺胃酶由於變性而失活。液體凝乳酶不穩定。而固體凝乳酶比較穩定。但經過實驗證明，小牛皺胃酶(液體)在-20℃時保存15 d，其酶活力保持不變。胃蛋白酶最適pH為1.5～2.0，最適溫度為33～40℃。
胃蛋白酶—胃蛋白酶一般是從豬胃和牛、羊皺胃黏膜中提取的，它由胃蛋白酶原形成，最適合的pH為1.5～2.0，最適合的溫度為33～40℃。
2. 凝乳酶的凝固作用。
酪蛋白在凝乳酶(如胃蛋白酶)作用下轉變為副酪蛋白，並在酪蛋白分子中的磷酸醯胺鍵上發生水解。副酪蛋白的磷酸基上的-oH同鈣離子結合，於是副酪蛋白的微粒發生團聚作用而凝固。只有當乳中存在鈣離子時，才能使酪蛋白凝固。
用凝乳酶凝乳的速度與溫度、酸度有關。應掌握最適合的凝固溫度，降低溫度或提高溫度都會影響形成凝塊的速度和硬度。凝乳的密度依照乳的酸度而定。隨著原料乳酸度的提高，乳的凝固速度加快，同時膠體脫水收縮作用加強。
3. 影響凝乳酶活性的因素。
pH—在酸性環境中凝乳酶活力最強，原奶酸度的任何微小變化均能顯著影響凝乳酶的活力。凝乳酶活力大部分來源於其中的胰蛋白酶，小部分來源於牛胃蛋白酶(不過豬凝乳酶中的有效成分是豬胃蛋白酶)。胰蛋白酶的最適pH為5.4，而胃蛋白酶的最適PH低於胰蛋白酶。
溫度—凝乳酶的最適溫度是42℃(到55～60℃，酶本身受到破壞)，因為乳溫明顯影響凝結速度。乳溫30℃時原奶凝結時間是42℃的2～3倍。
Ca濃度—只有原奶中存在自由鈣離子時，被凝乳酶轉化的酪蛋白才能凝結。因此，鈣離子濃度將會影響凝乳時問、凝塊硬度和乳清排出。
凝乳要點
脫脂乳升溫至35℃，添加在1 5～20mim內可以凝固酪蛋白的凝乳酶，需要預先測定凝乳酶的活力。加入酶待乳凝結後．把形成的凝塊慢慢地攪拌，然後加快速度，繼續加酶到透明的黃中帶綠的乳清分離為止。酪蛋白黏結成顆粒，進行第二次加熱，加到55℃。加熱要緩慢進行，使乳清從乾酪素顆粒中分離出來，此顆粒具有彈性。靜置10 min後排乳清，用25～32℃。水洗滌兩次，經脫水、粉碎，在43～46℃溫度下乾燥，最後包裝入庫。
