酶催化動力學——方法與套用

酶催化動力學——方法與套用

《酶催化動力學——方法與套用》是2007年4月化學工業出版社出版的圖書,作者是A.G.馬蘭戈尼。

基本介紹

  • 書名:酶催化動力學——方法與套用
  • 作者:A.G.馬蘭戈尼
  • 類別:科技 >> 生物 >> 生物技術
  • 出版社:化學工業出版社
  • 出版時間:2007年4月
  • 頁數:208 頁
  • 定價:36 元
  • 開本:16 開
  • 裝幀:平
  • ISBN:978-7-5025-9843-3
內容簡介,圖書目錄,

內容簡介

作為生命活動的主要“推動者”,酶是許多重要的藥物作用靶點和非常有用的合成反應催化劑。酶催化過程的動力學研究揭示了酶催化反應的速度關係,為催化過程的合理設計提供了強有力的理論支持。
本書系統講述酶催化的動力學原理及套用,與其他動力學圖書相比,不同之處在於:
◆除了論述傳統的酶催化動力學以外,突出介紹界面酶催化、多位點與協同酶、機理性抑制等較難和較新的動力學研究領域;
◆強調對動力學模型與實驗數據擬合程度的評價,針對數據的不同誤差結構闡述了許多實用、簡單的評判工具和方法;
◆第14章引導讀者對文獻中發表的動力學研究數據進行合理分析,甄別其中可能作出的不合理推論,使研究者在自身研究工作中少走彎路;
◆第15章結合作者自身研究工作,介紹酶催化動力學模型如何用於蛋白質結構與功能關係的研究。
生物工程、生化工程、發酵工程,生物技術等領域的研究生和其他研究者,會發現本書不僅提供了他們急需了解的最新動力學模型,還告訴他們進行動力學研究中可能進入的誤區和簡便易行的分析策略。

圖書目錄

第1章動力學分析的方法和技巧1
1.1概述2
1.2基本速度定律3
1.2.1速度方程3
1.2.2反應級數4
1.2.3速度常數4
1.2.4積分速度方程4
1.2.5反應級數和速度常數的實驗測定10
1.3反應速度與溫度的關係12
1.3.1理論根據12
1.3.2活化能15
1.4酸鹼化學催化作用17
1.5反應速度理論20
1.6複雜反應途徑22
1.6.1數值積分和回歸23
1.6.2精確解析解(非穩態近似)32
1.6.3精確解析解(穩態近似)32
第2章酶是如何工作的34
第3章酶活特性37
3.1過程曲線和反應速度的測定38
3.2催化模型:平衡和穩態40
3.2.1平衡模型41
3.2.2穩態模型42
3.2.3v對[S]曲線圖43
3.3測定催化常數Km和Vmax的一般方法44
3.4實例45
3.5根據過程曲線測定酶催化參數49
第4章可逆的酶抑制52
4.1競爭性抑制53
4.2反競爭性抑制54
4.3線性混合型抑制55
4.4非競爭性抑制56
4.5套用56
4.5.1琥珀酸抑制延胡索酸酶57
4.5.2β苯丙酸抑制胰羧肽酶A58
4.5.3可選策略60
第5章酶的不可逆抑制61
5.1簡單不可逆抑制63
5.2底物存在下的簡單不可逆抑制64
5.3與時間相關的簡單不可逆抑制65
5.4底物存在時與時間相關的簡單不可逆抑制67
5.5與時間相關的抑制和與時間不相關的抑制之間的區別68
第6章 酶催化反應的pH依賴性69
6.1模型70
6.2催化參數的pH依賴性72
6.3測定催化相關功能基團pK值的新方法74
第7章雙底物反應80
7.1隨機序列Bi Bi機制82
7.1.1固定[A]83
7.1.2固定[B]83
7.2有序序列Bi Bi機制85
7.2.1固定[B]85
7.2.2固定[A]86
7.2.3底物結合的順序87
7.3桌球Bi Bi機制87
7.3.1固定[B]88
7.3.2固定[A]88
7.4機制之間的區分89
第8章多位酶和協同酶91
8.1連續相互作用模型93
8.1.1基本假設(原理)93
8.1.2相互作用係數94
8.1.3微觀與巨觀解離常數95
8.1.4模型的推廣96
8.2協同轉變或對稱模型97
8.3套用100
8.4現實性檢查102
第9章固定化酶103
9.1批式反應器104
9.2活塞流式反應器106
9.3連續攪拌式反應器106
第10章界面酶108
10.1模型110
10.1.1界面結合110
10.1.2界面催化111
10.2單位體積界面面積的測定113
10.3飽和界面的酶覆蓋率測定114
第11章酶反應的瞬變相115
11.1快速反應技術116
11.2反應機理118
11.2.1反應的初期119
11.2.2反應的末期120
11.3弛豫技術120
第12章酶穩定性124
12.1動力學分析125
12.1.1模型125
12.1.2半衰期126
12.1.390%遞減時間127
12.1.4活化能128
12.1.5Z值129
12.2熱力學分析130
12.3舉例133
12.3.1穩定性的熱力學表征133
12.3.2穩定性的動力學表征136
第13章機理性抑制138
13.1交替底物抑制140
13.2自殺抑制142
13.3例子147
13.3.1交替底物抑制147
13.3.2自殺抑制148
參考文獻149
第14章動力學原理在實際中的套用151
14.1測定初始速度嗎?152
14.2MichaelisMenten模型適合嗎?154
14.3初始[S]與速度關係圖看起來像什麼?156
14.4使用的[S]範圍適當嗎?158
14.5在動力學模型中是否有一致性?161
14.6結論166
參考文獻166
第15章在研究蛋白質的結構與功能關係中酶動力學數據的使用167
15.1用類似於天然蛋白質的各種微生物體系表達蛋白質嗎?168
15.2把酶原轉變成活性酶的機理是什麼?170
15.3在活性酶的活化和結構與功能方面前肽起什麼作用?173
15.4特殊結構和(或)殘基在酶結構與功能中起什麼作用?176
15.5能通過突變使酶的結構對環境條件穩定嗎?178
15.5.1電荷分布178
15.5.2NFrag突變型180
15.5.3二硫鍵182
15.6結論184
15.7突變研究中使用的縮寫184
參考文獻186

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