秦樾，中國科學院上海生命科學研究院/上海交通大學醫學院健康科學研究所研究員。
基本介紹
- 中文名：秦樾
- 國籍：中國
- 民族：漢
- 出生地：江蘇無錫
個人履歷,研究工作,
個人履歷
1994-1998 美國耶魯大學醫學院博士後
1998-2004 美國布朗大學醫學院助理教授
2004-至今 美國布朗大學醫學院副教授
研究工作
室主要開展有關腫瘤與炎症免疫相關性的研究，重點關注腫瘤轉移幹細胞中,信號轉導的表觀遺傳變化(信號蛋白質譯後修飾，如乙醯化和甲基化)。我實驗室首次證實了表觀遺傳變化在細胞生長因子受體(e.g.,IFNaR,PRLR)和信號轉導蛋白(e.g.,STAT,IRF)中所起的激活作用。
酪絲磷酸化(酪氨酸、絲氨酸磷酸化)長久以來被認為在信號轉導中發揮著主要作用。STAT和IRF是細胞內的信號轉導及轉錄因子，能轉導多種細胞因子受體的信號並調節基因表達。在細胞因子刺激下，STAT家族的成員在C-端區的發生酪絲磷酸化，酪絲磷酸化後的STAT形成二聚體並進入核內與DNA結合啟動基因轉錄。我們發現在干擾素激活下的STAT3C-端區和IRF9N-端區發生乙醯化. STAT3C-端區乙醯化促進STAT3二聚體形成。在OSM刺激下,乙醯化STAT3二聚體形成促進細胞生長相關基因的轉錄和細胞生長。干擾素具有廣譜抗病毒、抗腫瘤和免疫調節功能。Ⅰ型干擾素的受體2(IFNaR2)胞內區含有5個賴氨酸殘基。其中，K399片段和組蛋白H3的“RKS”片段相同。IFNaR2的 “RKS”片段乙醯化誘導了IRF9N-端區乙醯化。乙醯化的IRF9和乙醯化的STAT2，乙醯化的STAT1形成有活性的乙醯化聚合體。乙醯化在促使蛋白-蛋白間相互作用的過程中，發揮了酪絲磷酸化不一樣的作用。相關研究工作發表在PNAS,Science和Cell上。
