朱亞(臨港實驗室青年研究組長)

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朱亞,臨港實驗室青年研究組長

基本介紹

  • 中文名:朱亞
  • 職業:青年研究組長
科研成果,

科研成果

1、臨港實驗室青年研究組長朱亞與合作者在CX3CR1的信號識別與轉導機制研究中獲得突破性進展。研究人員解析了CX3CR1與內源性配體CX3CL1及G蛋白的複合物電鏡結構,以及CX3CR1在不結合配體狀態下與G蛋白的複合物電鏡結構,並開展深入的功能實驗對受體的信號識別與轉導機制進行研究。首次闡釋了CX3CR1配體識別唯一性的分子機制,同時闡明了膽固醇分子對CX3CR1的功能調控作用。研究論文於台北時間2022年6月30日以“Activation of the human chemokine receptor CX3CR1 regulated by cholesterol”為題發表於國際知名學術期刊Science Advances。
2、朱亞與合作者成功解析FPR2分別與Aβ42和甲醯化humanin結合的兩個複合物電鏡結構,並利用功能實驗對配體結合模式和受體功能調控機制進行研究,首次在原子水平闡明FPR2介導Aβ42神經損傷和humanin神經保護的分子機理。此外,研究團隊還測定了FPR1和FPR2分別與不同甲醯肽結合的複合物電鏡結構,揭示了這兩種FPR的配體選擇性機制。這些研究為深入理解FPR在AD和其它炎症疾病中發揮的重要作用提供了重要依據,將有助於相關疾病的藥物開發。研究論文於台北時間2022年4月1日以“Structural basis of FPR2 in recognition of Aβ42 and neuroprotection by humanin”為題發表於國際知名學術期刊Nature Communications
3、朱亞與合作者聯合運用單顆粒冷凍電鏡技術、X射線晶體衍射法以及動態構象計算模擬等方法,結合功能實驗對CCR5的配體識別及信號轉導機制進行了系統的研究:成功解析了CCR5分別與兩種內源性配體(MIP-1α與RANTES)及G蛋白的複合物電鏡結構,以及CCR5在不結合配體狀態下與G蛋白的複合物電鏡結構,同時還解析了CCR5與MIP-1α的高解析度晶體結構。研究首次全面系統地闡釋了CCR5對內源性配體的識別機制和對細胞信號的轉導機制,以及組成性激活狀態下的受體激活機制。台北時間2021年7月6日,相關論文以“Structural basis for chemokine recognition and receptor activation of chemokine receptor CCR5”為題發表於國際學術期刊Nature Communications

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