普魯蘭酶

普魯蘭酶( pullulanase) 是一類澱粉脫支酶，因其能專一性水解普魯蘭糖( pullulan，麥芽三糖以α-1，6糖苷鍵連線起來的聚合物) 而得名，屬澱粉酶類，能夠專一性切開支鏈澱粉分支點中的α-1，6糖苷鍵，切下整個分支結構，形成直鏈澱粉[2]。

基本介紹

• 中文名：普魯蘭酶
• 外文名：pullulanase
• 其他名稱：茁酶多糖酶
• 來源：微生物（產氣桿 菌等）

簡介

與異澱粉酶不同的是，普魯蘭酶可以將最小單位的支鏈分解，最大限度的利用澱粉原料，而異澱粉酶雖然也能水解分支點的α-1，6 糖苷鍵，但是不能水解由2 ～3 個葡萄糖殘基構成的側枝[3]。

參考文獻

[1] 袁勤生． 套用酶學[M]． 上海: 華東理工大學出版社，1994．

[2]Nair S U，Singhal R S，Kamat M Y．Induction of pullulanase production in Bacillus cereus FDTA 213 [J]．Biores．Technol． ，2007，9

8( 4) : 856 －859．

[3]Park H S，Park J T，Kang H K，et al． ．TreX from sulfolobus solfataricus ATCC 35092 displays isoamylase and 4-alphaglucanotransferase activities[J]．Biosci．Biotechol．Biochem． ，2007，71( 5) : 1348 －1352．

[4] 喬宇， 丁宏標 ， 王海燕， 常敏. 普魯蘭酶的研究進展[J]. 生物技術進展2011 年第1 卷第3 期189 ～194.

普魯蘭酶是一種在低pH值下套用的熱穩定脫支酶，與糖化酶一起使用，可由液化澱粉漿來生產高葡萄糖漿和高麥芽糖漿。這是一種由經過基因工程改造的地衣芽胞桿菌製得的酶。該酶在高溫酸性下穩定，並可水解液化澱粉中的α—1．6—D糖苷鍵而產生包含(1，4-α-D)葡糖鍵的直鏈多聚糖。

此酶符合聯合國糧農組織(FAO)/世界衛生組織(WHO)及食品化學藥典(FCC)所推薦的食品級酶製劑。在美國，被認為是可以放心使用產品。

普魯蘭酶

名　稱	普魯蘭酶
其他名稱	茁酶多糖酶
來源	微生物（產氣桿 菌等）
作用鍵	水解支鏈澱粉和糖原等分支點的α—1, 6 糖苷鍵
底物	支鏈澱粉， 普魯蘭糖
產物	麥芽三糖， 麥芽糖

該酶在55~65℃範圍內活性較強, 其中60℃為其降解普魯蘭糖的最適溫度。普魯蘭酶在低於70℃時穩定性較好, 殘餘活力在90%以上, 溫度高於70℃後, 酶活力開始迅速下降。最適pH 值為5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 範圍內, 普魯蘭酶穩定性較高, 活力損失較少, 酶的殘餘活力在90%以上。

Fe3+對普魯蘭酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+對酶活性有強烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用，其他金屬離子對該酶活性影響不明顯。

普魯蘭酶與其他澱粉酶協同作用或單獨作用, 使食品質量提高,降低糧耗,節約成本,減少污染。普魯蘭酶能分解支鏈的特性決定了他在食品工業中的廣泛套用,已成為澱粉酶製劑中一個很有前途的新品種,具有廣闊的開發和套用前景,其在食品工業中的套用研究也將日趨廣泛和深入,目前國際上普魯蘭酶的工業化生產被丹麥壟斷,我國僅局限於實驗室研究,且酶活較低,所以開發普魯蘭酶對食品加工領域具有重要的工業價值。