Rubisco

Rubisco

Rubisco,即核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶(Ribulose bisphosphate carboxylase oxygenase)

基本介紹

介紹,催化反應,生物學意義,特點,效率低,缺少專一性,種類,第一種形式,第二種形式,第三種形式,第四種形式,

介紹

Rubisco是光合作用C3碳反應中重要的羧化酶,也是光呼吸中不可缺少的加氧酶。
1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶(Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase,通常簡寫為RuBisCO)是一種酶(EC 4.1.1.39),分子量約為53kD,由8個大亞基和8個小亞基組成,是光合作用中決定碳同化速率的關鍵酶。它在光合作用中卡爾文循環里催化第一個主要的碳固定反應,將大氣中游離的二氧化碳轉化為生物體內儲能分子,比如蔗糖分子。

催化反應

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶可以催化1,5-二磷酸核酮糖與二氧化碳的羧化反應或與氧氣氧化反應。同時RuBisCO也能使RuBP進入光呼吸途徑。 同時,它的活性也由光照影響,在暗處,rubisco的活性受到抑制,這也是為什麼在黑暗時,碳反應難以進行的原因。
1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶是植物葉片中含量最豐富的蛋白質,也可能是地球上含量最多的蛋白質。鑒於它對生物圈的重要性,人們正在努力改進自然界中的1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶的功能。
Rubisco葉綠體基質中催化CO2與Rubp即1,5-二磷酸核酮糖結合生成2分子3-磷酸甘油酸,進而發生一系列反應,將ATP中的化學能轉化到葡萄糖中。

生物學意義

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶/加氧酶在生物學上有重要的意義,因為它所催化的反應是無機態的碳進入生物圈的主要途徑。
Rubisco是植物C3途徑中的關鍵酶,同時也是植物光呼吸的關鍵酶。

特點

效率低

1,5-二磷酸核酮糖羧化酶在植物機體代謝過程中居於中心地位,但它卻是效率奇低的操作員。
讓我們作一個顯而易見的比較:典型的酶分子1秒鐘可催化1000個底物分子,但Rubisco每秒鐘僅固定3分子CO2。植物細胞為彌補低效的缺陷而產生大量的Rubisco。此酶約占總葉綠蛋白的50%。已知生物圈里植物占優勢,因此Rubisco是世界上最豐富的酶。

缺少專一性

不僅如此,Rubisco也奇缺專一性。在肌紅蛋白等氧結合蛋白中,CO2由於體積稍大而易被排除。與氧結合蛋白的高度專一性恰恰相反,在Rubisco中,由於O2和CO2分子在形式和化學特性上的相似性,O2分子能順利結合到CO2結合位點上。此時,縮化酶就會把O2分子連到糖鏈上,形成錯誤的氧化產物。因此,為糾正Rubisco非專一性引起的錯誤反應,植物細胞必須採取一系列高代價的補救措施,這就間接影響了Rubisco的催化效率。

種類

第一種形式

它是RuBisCO中最常見的形式,存在於所有能進行光合作用的真核生物體、藍細菌以及光養和化能自養的變形菌中。它是由八個大亞基和八個小亞基組成的十六聚體蛋白。

第二種形式

是由2-8個大亞基組成的,經檢測,此種形式存在於鞭毛藻類、光養的和化能自養細菌中。

第三種形式

存在於一些古細菌中(Tabita et al., 2008)。但是在古細菌中存在的編碼RuBisCO的基因並不能證明卡爾文循環的存在,因為在這一循環中的其他酶也是必須的。

第四種形式

是與RuBisCO相似的蛋白,但是沒有催化活性

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