乳酸脫氫酶（LD或LDH）是一種糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化為丙酸，將氫轉移給NAD成為NADH。乳酸脫氫酶廣泛存在於人體各組織中，最多見於心肌、骨骼肌和紅細胞。
基本介紹
- 中文名：乳酸脫氫酶
- 外文名：Lactate dehydrogenase
- 意義：可用於心肌疾病的診斷
- 簡稱：LD或LDH
- 所屬學科：醫學檢驗
簡介,測定方法簡介,臨床意義,正常值參考範圍,注意事項,
簡介
乳酸脫氫酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）為含鋅離子的金屬蛋白，分子量為135~140kD，由H和M兩種亞基組成，是糖無氧酵解及糖異生的重要酶系之一，可催化丙酸與L-乳酸之間的還原與氧化反應，也可催化相關的a-酮酸。LDH廣泛存在於人體組織中，以腎臟含量最高，其次是心肌和骨肌。紅細胞內LDH約為正常血清的100倍。
乳酸脫氫酶有5種同工酶，按其組織來源來說，LD1和LD2主要來源於心肌，臨床常用的α-羧基丁酸脫氫酶（α-HBD）實際上就是LD1和LD2的活性之和；LD3主要來源於肺、脾；LD4和LD5（特別是LD5）主要來源於肝和骨骼肌。
測定方法簡介
1、乳酸脫氫酶的測定
乳酸脫氫酶催化乳酸氧化為丙酮酸為可逆反應，正反兩個方向的反應均能測定。但逆反應測得的乳酸脫氫酶活性比正反應高得多，所以採用不同的測定方法得出的結果也會不同。
2、乳酸脫氫酶同工酶測定
乳酸脫氫酶同工酶的測定方法有電泳法、離子交換柱層析法、免疫法、抑制法和酶切法。
臨床意義
乳酸脫氫酶活性增高主要見於心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌（尤其是轉移性肝癌），其他可見於骨骼肌疾病、血液系統疾病、肺梗死、甲狀腺功能減退、腎病綜合徵及晚期惡性腫瘤等。
1、以前乳酸脫氫酶檢測多用於心肌梗死的診斷，急性心肌梗死後LD活性12~24小時即升高，48-72小時達到高峰，10-12天恢復正常，以LD1和LD2升高為主，大多數LD1/LD2>1，且持續時間長，但因為特異性差，升高時間晚，近十年來已經逐漸被特異性和敏感性更高的肌鈣蛋白甚至肌酸激酶同工酶取代，國內外關於冠心病的診斷治療指南不再推薦LD和α-HBD。
2.肝細胞損傷時LD5常升高，LD5>LD4，血液系統疾病特別是各種溶血性疾病時LD1、LD2升高，但仍為LD2>LD1的正常關係。乳酸脫氫酶更多為貧血的常用檢查項目。
正常值參考範圍
總活性：≤252U/L（連續檢測法）；
同工酶：LD2>LD1>LD3>LD4>LD3。
注意事項
1、由於紅細胞內乳酸脫氫酶的含量比正常血清中乳酸脫氫酶含量高得多，溶血時血清乳酸脫氫酶活性顯著增高，所以送檢的標本不能溶血。
2、由於草酸抑制乳酸脫氫酶，故測乳酸脫氫酶活性，宜採用血清而並非採用血漿。
3、若血清中未除盡血塊，無論在4℃或室溫存放標本，乳酸脫氫酶活性均會明顯增高。
