基本介紹
- 中文名：雙結合模型
- 外文名：Double union model
- 包括：亞膠粒、Holt和雙結合模型
- 提出：Home，1998年
- 機理：聚合過程
- 作用：膠束在溶液中穩定地存在
酪蛋白膠粒,酪蛋白膠粒模型,亞膠粒模型,Holt模型,雙結合模型,
酪蛋白膠粒
牛乳中蛋白質含量為3.0%-3.7%，其中約80%為酪蛋白（casein），20%為乳清蛋白。酪蛋白膠束是幾種含磷蛋白質交聯形成的複合體，酪蛋白含有4種蛋白組分：αs1-酪蛋白（αs1-casein）、αs2-酪蛋白（αs2-casein）、β-酪蛋白（β-casein）、κ-酪蛋白（κ-casein），在20℃，pH4.6時酪蛋白沉澱。乳清蛋白的主要成分是β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）和α-乳白蛋白（α-lactalbumin，α-LA）、牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）、免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）、乳鐵蛋白（lactoferrin，Lf）等。牛奶經過UHT處理後，乳中的蛋白質成分基本不發生變化，只是有大約56-72%的乳清蛋白發生變性（金世琳，1999）。
在牛乳中，95%的酪蛋白以膠粒（caseinmicelle）形式存在，其直徑約為40~300nm。
酪蛋白膠粒模型
在牛乳中，95%的酪蛋白以膠粒（caseinmicelle）形式存在，其直徑約為40~300nm。目前，廣泛接受酪蛋白膠粒的模型有三種：分別為亞膠粒模型（submicelle model）、Holt模型（Holt model）和雙結合模型（dual-binding model）。
亞膠粒模型
酪蛋白結構的亞膠粒模型於1967年由Morr提出，這一模型的主要觀點是：①酪蛋白膠粒是由許多亞膠粒（sub-micelle）構成的，膠體磷酸鈣（colloidal calcium phosphate，CCP）對亞膠粒和膠粒的形成起關鍵作用；②構成酪蛋白膠粒的亞膠粒有兩類，一類為不含κ-casein的亞膠粒，集中於膠粒內部，另一類為富含κ-casein的亞膠粒，聚集於膠粒的表面；③膠粒表面為κ-casein層（也有一些as1-casein、as2-casein和β-casein）。親水性的κ-caseinC-末端突出表面，形成一個5-l0mm厚的毛髮樣層。毛髮層對膠粒起著穩定作用，當除去毛髮層後（凝乳酶處理）或毛髮層塌陷後（如乙醇處理），膠粒的穩定性被破壞，進而發生凝固或沉澱。
Holt模型
由Holt等（1998，2003）提出，在該模型中，酪蛋白膠粒是由酪蛋白分子纏結在一起，形成一個網狀凝膠結構。在這一結構中，膠體磷酸鈣微簇（colloidal calcium phosphate nanoclusters）對膠粒結構起穩定作用，它與鈣敏性酪蛋白中的磷酸絲氨酸簇結合在一起，形成內部完整的結構；膠粒的表面是κ-casein突出的C-末端，形成毛髮層。
雙結合模型
由Home1998年在Holt基礎上提出的。在雙結合模型中，膠粒的集結和生長是通過聚合過程（polymerization）實現的。這種模型最終聚合的結果也是在酪蛋白膠粒表面形成κ-casein層。αs1、αs2、β-酪蛋白之間既可以通過疏水作用力結合在一起，又可以通過磷酸鈣（CCP）的交聯作用相互連線，形成酪蛋白膠束的核心部分，κ-酪蛋白幾乎不含磷酸絲氨酸，位於膠束的表面，因此它不但不能與膠束中的磷酸鈣交聯，同時還會阻止膠束核的增長，在酪蛋白膠束的表面形成一層保護殼，這樣就能使膠束在溶液中穩定地存在。
這三個模型的共同點是表層都為κ-asein，κ-casein含有169個胺基酸殘基，在phe（105）-met（106）位點易受凝乳酶（chymosin）和一些細菌蛋白酶作用，產生para-κ-casein。κ-casein是乳中一些細菌蛋白酶作用的主要底物，蛋白質結構影響著蛋白酶對蛋白質的水解方式。N端部分，含有2個半胱氨酸殘基，不溶於水，可形成凝乳，這與乾酪的生產原理有關；C端部分溶於水，含有糖和磷酸基團，可產生酪蛋白巨肽（caseinmacropeptide），也稱糖巨肽（glycomacropeptide）。κ-casein含有2個巰基（-SH），受熱可形成二硫鍵（-S-S-），可與β-乳球蛋白分子變性後游離的巰基發生反應。這與乳清蛋白熱變性對優酪乳和乾酪品質的影響有關。κ-casein很大程度上是以二硫鍵結合的聚合物形式存在。另外，κ-casein可與其自身或其他酪蛋白形成氫鍵和疏水鍵。
