蛋白質的動態性是指蛋白質空間構象可在一定的微環境中發生構象的改變，各種構象異構體可以調節蛋白質的摺疊與功能。
基本介紹
- 中文名：蛋白質的動態性
- 定義：蛋白質空間構象的改變
- 來源：蛋白質任何一條多肽鏈
- 作用：受體、肌動蛋白、進化等
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定義
構象可變性（conformational variability）或者稱為動態性（dynamism）是蛋白質任何一條多肽鏈所具有的特性。這種蛋白質結構與功能的多樣性就是蛋白質進化的基礎，也使得蛋白質能夠快速適應新出現的情況，利用已有的摺疊模式發展出新功能，或者進化出新的摺疊模式。
作用
受體
表達在細胞膜上的蛋白質受體參與細胞的信號轉導調控，而胞膜上為數不多的受體的胞外段即配體結合部分則能通過構象的變化識別結構類似的信號分子。受體在結合配體後，其胞內段發生變構現象，從而將胞外信號傳遞至胞內。蛋白質的構象可變性為受體發揮生物學功能奠定了基礎。
肌動蛋白
肌動蛋白的運動是建立在蛋白質構象可變的特性基礎上的一種生物學現象。肌動蛋白分為球狀頭部與蛋白主體，球狀頭部有鈣結合位點。在頭部結合鈣離子後，肌動蛋白發生變構，其頭部相對主體呈90°彎曲，從而發揮“分子馬達”的作用。肌動蛋白在骨骼肌的運動、細胞分裂染色體的分配等方面發揮著重要的作用。
進化
蛋白質中的活性位點是具有高度靈活性的，這種在不同時間以不同強度表現出來的靈活性與蛋白質的催化活性和調節功能有關。傳統的酶化學認為，蛋白質發揮催化活性時，活性位點是那些剛性的、結構固定的位點，但是其它步驟，例如產物釋放步驟等則決定了酶的更新速率，構象重排可促進這一現象的出現。這種酶在催化過程中表現出來的靈活性同樣也賦予了酶多種功能，以及進化出更多功能的可能性。很多蛋白都具有多種細胞功能，各種酶也進化出了比它們最初功能多得多的功能。蛋白質的這種混雜性（promiscuity）或者叫多重特異性（multispecificity）應該歸功於自然界中存在各種不同的底物或配體。正是因為這些底物或配體的存在使得蛋白質進化出只用較少的構象就能適應數量如此眾多的配體的能力。
蛋白質存在整體構象重排和摺疊轉換現象。比如淋巴細胞趨化因子（lymphotactin）有兩種不同的摺疊形式；Mad2蛋白是一個同源二聚體（homodimer），它也有兩種不同的β摺疊形式。有科研人員通過對序列摺疊空間網路進行圖譜研究的方法來研究摺疊轉換問題。最初用該方法準確預測出了RNA的二級結構，隨後又預測出了蛋白質的晶體結構。每一個摺疊都參與形成一個網路。組成該網路的這些序列都具有相同的結構（這也就意味著它們具有相同的功能）。它們彼此之間依靠單個位點點突變來進行“聯繫”。因為每一個網路都可以通過特定的轉換位點，即序列，與其它網路相連，因此，只需要對該位點進行改變（即突變），就可以順利地將一種結構轉變成另一種結構。我們已經發現了兩種核酶。這兩種酶的構象和功能可以通過點突變來相互轉換，而且還發現了這兩種構象互換過程中存在的中間物，從而證明了上述網路觀點的正確性。
