《纖維素酶的持續性催化機理理論研究》是依託四川大學，由徐定國擔任項目負責人的面上項目。
基本介紹
- 中文名：纖維素酶的持續性催化機理理論研究
- 項目類別：面上項目
- 項目負責人：徐定國
- 依託單位：四川大學
項目摘要,結題摘要,
項目摘要
基於生物質能的生物乙醇或生物柴油作為可再生和零碳排放的新能源已經獲得越來越多的重視，而目前的理論研究大多局限於纖維素的催化活性區域識別和催化纖維素水解的過程，對於普遍存在的纖維素酶的持續性催化機理甚少研究。完整纖維素酶由催化活性區域、糖結合區域以及連線二者的多肽連線區組成，正確理解完整纖維素酶的持續性催化反應機理對於合理利用生物質能源具有非常重要的作用。本項目擬首先建立可靠的纖維素微晶結構以及完整纖維素酶結構，利用大尺度分子動力學模擬計算探討完整纖維素酶與纖維素相互作用的複合物結構模型，特別是持續性的結合動力學過程，並最終研究其催化反應機理。
結題摘要
基於生物質能的生物乙醇或生物柴油作為可再生和零碳排放的新能源已經獲得越來越多的重視，而目前的理論研究大多局限於纖維素的催化活性區域識別和催化纖維素水解的過程，對於普遍存在的纖維素酶的持續性催化機理甚少研究。完整纖維素酶由催化活性區域、糖結合區域以及連線二者的多肽連線區組成，正確理解完整纖維素酶的持續性催化反應機理對於合理利用生物質能源具有非常重要的作用。綜合利用混合量子力學和分子力學(QM/MM)方法以及全原子分子動力學模擬方法研究了持續性纖維素水解酶Cel9G識別長鏈纖維寡糖(DP=18)的機理。我們的研究表明在識別區域的含有芳香環的殘基對於穩定底物分子具有關鍵作用，而那些活性中心的極性殘基如D58，E244，R315和D420等也有助於底物的結合。與其它CBM不同，計算表明CBM3c單獨不能對纖維素有好的結合能力，這與實驗結果一致。此外，我們還採用QM/MM方法研究了一系列重要酶體系如ACE、UGL、LTA4H和NanC等的催化反應機理，我們採用長時間經典動力學模擬和結合自由能的計算來討論了超分子c-cyclo[6]aramide調控P450的催化能力的機理。本項目執行期間所建立的理論模型和採用的模擬方法可以用於後續研究生物大分子體系的識別過程和相關催化反應機理的研究。
