反競爭性抑制

反競爭性抑制是指抑制劑不直接與游離酶相結合，而僅與酶-底物複合物結合形成底物-酶-抑制劑複合物（該複合物不能生成產物），從而影響酶促反應的現象。

基本介紹

• 中文名：反競爭性抑制
• 外文名：uncompetitive inhibiton
• 學科：化學
• 特點：Vmax/Km比值不變
• 實例：氰化物對芳香硫酸酯酶的抑制作用

基本反應

如圖，E為酶（enzyme），S為底物（substrate），P為產物（product），I為抑制劑（inhibitor），ES為酶-底物複合物（enzyme-substrate compound），ESI為酶-底物-抑制劑複合物（enzyme-substrate-inhibitor compound）。當抑制劑不在體系內時，酶與底物正常結合形成酶-底物複合物並進一步轉變為游離酶與產物，遵循一般的單底物米氏反應動力學。

詳解見下

當反應體系存在抑制劑時，反應平衡向酶-底物複合物生成的方向移動，但是抑制劑與酶-底物複合物進一步生成酶-底物-抑制劑三元複合物，而該三元複合物無法轉變為游離酶和產物，故這一過程對酶促反應有抑制作用。

對米氏反應動力學的影響

抑制劑存在時，對米氏方程的修正為：

V0=Vmax[S]/(Km+α'[S])

α'=1+[I]/Ki

由上述式知，反競爭性抑制劑會改變酶對底物的Km，km減小，在底物濃度較低時，[S]<<Km，V0=Vmax[S]/Km，反應為關於底物濃度的一級反應；而在底物濃度高時，[S]>>Km，V0=Vmax/α'，減小了反應理論的最大速率Vmax，表現為“酶量減少”。

雙倒數作圖處理為：

1/v=(Km/Vmax)x(1/{S})+1/vx(1+{I}/Ki)

詳見《生物化學原理》楊榮武等，2012.