變構作用

有些蛋白質在完成其生物功能時往往空間結構發生一定的改變，從而改變分子的性質，以適應生理功能的需要。這種蛋白質與效應物的結合引起整個蛋白質分子構象發生改變的現象就稱為蛋白質的變構作用，又稱別構作用。

基本介紹

• 中文名：變構作用
• 外文名：allosteric effect
• 別稱：別構作用，別構效應
• 存在：蛋白質，酶，DNA 
• 意義：功能活性調控機制 
• 定義：因子通過構象影響功能的現象 

一個蛋白質與其配體（或其他蛋白質）結合後，蛋白質的空間結構發生改變，使它適用於功能的需要，這一類變化稱為別構效應或變構效應。

別構部位的概念是1963年由法國科學家J．莫諾等提出來的。影響蛋白質活性的物質稱為別構配體或別構效應物。該物質作用於蛋白質的某些部位而發生的相互影響稱為協同性。抑制蛋白質活力的現象稱為負協同性，該物質稱為負效應物。增加活力的現象稱為正協同性，該物質稱為正效應物。受別構效應調節的蛋白質稱為別構蛋白質，如果是酶，則稱為別構酶。

在50年代後期，先後發現某些胺基酸對催化其合成途徑第一步反應的酶有抑制作用，這種現象稱為反饋抑制。起抑制作用的物質與該酶的底物在結構上完全不同，這種結構不同於底物的抑制物是結合於酶的活性部位以外的其他部位，即別構部位而影響酶的活力的。圖1以別構酶為例說明正負效應物是如何影響酶活力的。