簡介
羅斯曼摺疊（
英語：Rossmann fold）是一種
蛋白質結構基序，常見於
核苷酸結合蛋白質，特別是
輔因子NAD結合蛋白。該結構由兩個重複的部分組成，每個部分包括6個平行的
β摺疊與兩對
α螺旋形成β-α-β-α-β的拓撲結構。因為每一個羅斯曼摺疊可以和一個核苷酸結合，像
NAD等二核苷酸的結合域包括二個成對的羅斯曼摺疊，分別和輔因子的一個核苷酸部份結合。單一的羅斯曼摺疊可以和單
核苷酸結合，例如輔因子
FMN。
該結構以麥可·羅斯曼命名，因其第一個發現這種多見於核苷酸結合蛋白（比如一些脫氫酶）的摺疊結構[1]。
在1989年，魏茨曼科學研究學院的Israel Hanukoglu發現一些酶的NADP結合位點與和NAD結合的基序在序列一致性上有所不同[2]，這一發現可以被用來重建輔酶特異性的酶[3]。
參考文獻
^Rao S, Rossmann M. Comparison of super-secondary structures in proteins. J Mol Biol. 1973,
76(2): 241–56.
doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4.
PMID4737475.
^Hanukoglu, I.; Gutfinger, T.cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases.. Eur J Biochem. 1989.Mar,
180(2): 479–84.
doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x.
PMID2924777.
^Scrutton NS, Berry A, Perham RN. Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering.. Nature. 1990.January,
343(6253): 38–43.
doi:10.1038/343038a0.
PMID2296288.
