組氨酸蛋白激酶（Histidine protein kinases, HPK）是一個磷酸化組氨酸保守殘基的信號傳導酶家族。HPK與它們的下游靶蛋白一起構成了雙組分信號傳導系統。
基本介紹
- 中文名：組氨酸激酶
- 外文名：Histidine protein kinases, HPK
- 學科：生物學
簡介,催化結構域,特別之處,
簡介
下游靶蛋白即反應調節因子，在所謂的接收區域有一個天冬氨酸保守基團，可以被HPK磷酸化。雙組分信號傳導在細菌及動物細胞以外的真核細胞中非常常見。典型的HPK是一個跨膜受體，包含氨基末端的胞外感受區和C末端的胞內信號區域；大部分HPK作為二聚體存在。它與磷酸化絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸殘基的蛋白激酶相似度較低，但可能存在遠親的進化關係。已知有上千種基因編碼HPK，對細菌的多種功能（包括趨化性和密度感應）以及真核生物激素介導下的進化過程有重要作用。該蛋白至少能分為11個亞家族，而在真核細胞中只存在一種，說明在這些生物中，橫向基因遷移導致了雙組分信號系統的產生。
催化結構域
細菌組氨酸蛋白激酶的催化結構域(catalytic domains)不同於絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸激酶，組氨酸激酶的結構域與n型拓撲異構酶旋轉酶B(type I topoisomerase gyrase B)和伴侶蛋白Hsp90(chaperone Hsp90)的ATP酶結構域(ATPase domains)相似.推測這ills蛋白質中高度保守的谷氨酸殘基參與ATP酶的催化機制，而在組氨酸激酶活性中心沒有發現谷氨酸.以上結構特點可以解釋為什麼這個超家族的成員中有些有激酶的功能，而有些有ATP酶的功能. HPK的主要功能是催化ATP依賴的自身磷酸化反應，使二聚體結構域特異的His殘基磷酸化，進而作為磷酸供體使RR蛋白的Asp殘基磷酸化.
特別之處
此外，HPK還能使與其相關聯的RR蛋白表現出磷酸酶活性，通過使RR蛋白去磷酸化，可作為調節細胞內磷酸化的RR蛋白水平的另外一種途徑。盡 管 沒 有證據表明脊椎動物中存在二組分系統，但關於脊椎動物組氨酸磷酸化的報導卻屢見不鮮.對哺乳動物磷酸組氨酸的描述始於20世紀60年代.繼之發現了大鼠核蛋白激酶可以使組蛋白H(histone H4)的組氨酸殘基磷酸化[141.20世紀90年代，分別在研究p36和p38蛋白的過程中發現，這兩個可能相同的蛋白質都在Ras蛋白和鳥PA吟核普酸存在時被磷酸化，並且磷酸化發生在組氨酸殘基上。
