《人源干擾素誘導蛋白ISG58的結構生物學研究》是馮峰、梁歡歡、劉迎芳於2013年12月11日編制的科技報告。
基本介紹
- 中文名：人源干擾素誘導蛋白ISG58的結構生物學研究
- 作者：馮峰、梁歡歡、劉迎芳
- 編制時間：2013年12月11日
- 報告類型：專題報告
內容摘要
在遭遇外源病原入侵後，機體會分泌干擾素（interferon），從而激活眾多干擾素誘導基因（Interferon-stimulated genes，ISG）的表達，引起天然免疫應答。ISG56（Interferon-stimulated genes 56）家族蛋白就是一類干擾素誘導蛋白，以往的研究表明，該家族蛋白具有識別病毒核酸，抑制翻譯，抑制細胞遷移和促進細胞凋亡等多種功能，然而其分子機制尚不清楚。結構預測顯示ISG56家族蛋白由串聯的TPR（tetratricopeptide repeat）結構域組成，能夠形成超螺旋結構。利用X射線晶體學的方法，我們對ISG56家族成員蛋白ISG58進行了結構生物學研究，發現其摺疊成“V”字形結構，在體外具有結合多種核酸的能力。但是相比較以往報導的ISG54和ISG56，ISG58以單體形式存在，對核酸的選擇性不強，能夠結合多種序列的DNA和單鏈RNA。經過突變研究發現，ISG58結合核酸的位點位於自身形成的孔洞，而且對DNA和RNA具有不同的識別位點。本研究推測，ISG58抗病毒活性很可能依賴於其結合核酸的能力。ISG58的晶體結構將為揭示它的免疫學分子機制研究提供起點和基礎。
