球蛋白是一種存在於人體的血清蛋白，具有免疫作用。當人體的免疫球系統遇到外來的入侵物時，會根據入侵物的特性產生不同數量的球蛋白，如果入侵物比較難以消滅，它就會刺激淋巴系統產生更多的球蛋白直到入侵物被消滅為止。
基本介紹
- 中文名：球蛋白
- 分類：：IgG、IgM、IgA、IgD、IgE
- 正常值：20-35 g/L（不同試劑盒和不同實驗室其正常值有差異）
- 功能：特異性識別和結合抗原、激活補體、結合Fc受體、穿過胎盤和黏膜
結構,分類,偏高原因,
結構
球蛋白的基本結構
通過X射線晶體衍射結構分析發現，球蛋白的基本結構是由二硫鍵相連的4條對稱的多肽鏈構成的單體。其中兩條分子量較大的鏈，稱為重鏈。兩條分子量較小的鏈，稱為輕鏈。
1.重鏈與輕鏈
球蛋白的重鏈（heavy chain,H鏈）由450~550個胺基酸殘基組成，分子量為55~75 kDa。根據Ig重鏈恆定區抗原性的差異，可將其分為5類，即IgG、IgM、IgA、IgD、lgE，其相應的重鏈分別稱為γ、μ、α、δ及ε鏈。各類Ig可根據其鉸鏈區胺基酸殘基組成和二硫鍵數目、位置的不同，分為不同亞類。
球蛋白的輕鏈（light chain,L鏈）通常含214個胺基酸殘基，分子量約25 kDa。根據輕鏈抗原性的不同，分為κ、λ兩型。各類Ig的輕鏈均有κ型和λ型（正常人血清Ig的κ：λ約為2:1）。同一型Ig中，可根據其輕鏈C區N端胺基酸序列差異，分為不同亞型。天然的Ig單體中，兩條重鏈的類別相同，兩條輕鏈的型別相同。
2.可變區和恆定區
球蛋白的重鏈和輕鏈靠近氨基端（N端）的約110個胺基酸的序列變化很大，稱為可變區（variable re gion,V區），分別占重鏈和輕鏈的1/4（或1/5）和1/2。該區的H鏈和L鏈各有3個胺基酸組成和排列順序。
變化最為劇烈的部位，稱為高變區（hypena riable region,HVR），分別為HVR1~HVR3，由於該區域是Ig與抗原表位互補結合的部位，故稱互補決定區（complementarity determing region,CDR）。同一個體內不同的B細胞克隆合成的Ig在該區域有所不同，所以又稱抗體的獨特型。該區以外的V區，其胺基酸組成及排列順序相對不易變化，稱為骨架區（FR）。
重鏈和輕鏈近羧基端（C端）的胺基酸序列相對恆定，稱為恆定區（constant region,C區），分別占重鏈和輕鏈的3/4（或4/5）和1/2。不同種屬、不同個體的Ig在該區域會有差異，表現在臨床上注射異種或異體的Ig亦可引起過敏反應。
3.鉸鏈區
鉸鏈區位於CH1~CH2之間，對蛋白酶敏感，易被水解。含豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，有利於兩臂同時結合兩個不同距離的抗原表位。
球蛋白的其他成分
J鏈（joining chain）是一富含半胱氨酸的多肽鏈，由漿細胞合成，主要功能是在H鏈的羧基端將Ig單體連線成雙體或多聚體，穩定多聚體結構及參與體內運轉。
分泌片（secretory piece, SP）為一含糖肽鏈，由黏膜上皮細胞合成和分泌，以非共價鍵形式結合於IgA二聚體上，使其成為分泌型IgA（SlgA）。SP的主要作用是保護SlgA抵抗外分泌液中蛋白酶的降解作用和介導多聚lgA向黏膜上皮外主動輸送的作用。
