跨膜蛋白有胞外區、跨膜區、胞內區。跨膜片段就是蛋白在細胞膜內的部分，是一種貫穿生物膜(細胞膜)兩端的蛋白。有的蛋白只有一個跨膜片段，有的會有很多個跨膜片段。
簡介,跨膜片段的功能,類型,參考文獻：,
簡介
跨膜蛋白有胞外區、跨膜區、胞內區。跨膜片段就是蛋白在細胞膜內的部分，是一種貫穿生物膜(細胞膜)兩端的蛋白。有的蛋白只有一個跨膜片段，有的會有很多個跨膜片段。
跨膜片段的功能
許多跨膜蛋白的功能是作為通道或“裝載碼頭”來實施拒絕或允許某種特定的物質跨過生物膜的運輸、進入細胞，同時，也使要廢棄的副產品運出細胞。當對某種分子做出相應時，這些“負責運載”的跨膜蛋白通過特定的摺疊和彎曲方式，實現該分子的跨過生物膜的運輸。“跨膜片段”是一種跨越整個生物膜一次或多次的蛋白。跨膜片段蛋白在水中凝聚並沉澱。大多數跨膜蛋白要用去污劑或非極性溶劑提取，少數β-筒狀蛋白也可以用某些變性劑提取。
類型
跨膜片段有兩種基本類型：
1. α－螺旋：這種蛋白存在於細菌細胞的內膜或真核細胞的質膜，也有時存在於真核細胞的外膜。這是跨膜蛋白的主要類型。
從熱變性研究判定α-螺旋跨膜蛋白通常是穩定的，因為在膜內它們不完全解摺疊（在非極性介質中的完全展開需要斷裂太多的α-螺旋H-鍵）。另一方面，這些蛋白很容易“錯摺疊”，因為在膜中的非天然聚集轉化成熔球態，形成非天然的雙硫鍵，或者外周區域和不規則環的解摺疊，這些解使局部穩定性降低。在去污劑膠束中的膜蛋白的“解摺疊態”不同於熱變性實驗中的“解摺疊態”。在去污劑中的狀態代表了摺疊的疏水α-螺旋和去污劑覆蓋的部分解摺疊片段。例如，在十二烷基磺酸鈉（SDS）膠束中的“解摺疊”的細菌視紫紅質有四個摺疊的跨膜α-螺旋，而其餘的蛋白則位於膠束－水界面並且可取不同的非天然的兩性分子的結構類型。在這樣的去污劑失活的和天然態之間的自由能差相似於水溶性蛋白的穩定性（< 10 kcal/mol）。
α-螺旋跨膜蛋白在體外（in vitro）的再摺疊在技術上是困難的。在體內（in vivo）通常所有這樣的蛋白是在大的膜易位子（translocon）中翻譯摺疊的。易位子通道對新生的跨膜α-螺旋提供了一種高度異質的環境。相對極性的兩性α-螺旋可以接受在易位子中的跨膜定向（儘管它可能是在膜表面或“在體外”解摺疊），因為它的極性殘基可以面對中心充水的易位子通道。這樣的機制對於將極性的α-螺旋結合到跨膜蛋白的結構中是必需的。如果蛋白保持解摺疊和附著在易位子上的時間太長，它會被專門的“質量控制”細胞體系所降解。
2. β－筒狀蛋白。到目前為止，這類蛋白僅在革蘭氏陰性細菌的外膜、革蘭氏陽性細菌的細胞壁、以及線粒體和染色質的外膜上發現。所有的β－筒狀跨膜蛋白都有最簡單的上和下拓撲學結構，這可以反映出他們共同的進化起源和相似的摺疊機制。另一種分類是根據其N- 和C-末端結構域的位置。I、II、III型為一次跨膜蛋白，而IV型是多次跨膜蛋白。I型跨膜蛋白用停止－傳輸錨定序列錨定到脂質膜上，並且，其N-末端結構域在合成時瞄準於ER腔（內質網腔，並且，如果成熟形式是位於質膜上，則N-末端結構域則瞄準於細胞外間隙。II型和III型用信號錨定序列錨定。II型用其C-末端結構域瞄準ER腔，而III型有其N-末端結構域瞄準ER腔。IV型有兩個亞型－IV-A和IV-b。IV-A用其N-末端結構域瞄準細胞質，而IV-B則用其N-末端瞄準腔。劃分成四種類型的意義特別顯示於轉運和內質網束縛的翻譯時。此時，蛋白必須根據類型決定其通過內質網膜的方向。根據化學變性研究，β-筒狀蛋白的穩定性與水溶性蛋白的穩定性相似。它們“在體內”的摺疊被水溶性分子伴侶如，蛋白Skp所易化。
參考文獻：
1. Steven R. Goodman.Medical cell biology. Academic Press. 2008: 37–[24 November 2010 ].ISBN9780123704580.
2. Jin Xiong.Essential bioinformatics. Cambridge University Press. 2006: 208–[13 November 2010].ISBN9780521840989.
3. alpha-helical proteins in outer membranes includeStanninandcertain lipoproteins.
