真菌GPI-錨定蛋白（GPI-APs）是一類通過其羧基末端的糖基化磷酯醯肌醇（GPI）結構錨定於真核細胞膜表面的蛋白，是真核生物中的一種保守的翻譯後修飾蛋白。
一、簡介,二、真菌GPI-錨定蛋白組成,三、真菌細胞壁GPI錨定蛋白結構,四、真菌細胞壁GPI-錨定蛋白功能,
一、簡介
在真核生物體內有兩種類型的膜蛋白：完整的膜蛋白和脂質錨定蛋白。完整的膜蛋白包括一個或幾個跨膜區域，構成疏水的α-螺旋結構，將蛋白嵌入流動的雙分子層中。脂質錨定蛋白分為兩組：一組是將蛋白連於內部的質膜側，第二組則連於外側。前者以鈣調磷酸酶B為代表，後者則是一些包含C-末端信號序列的蛋白通過GPI錨連於細胞膜上。GPI-錨定蛋白（GPI-APs）是一類通過其羧基末端的糖基化磷酯醯肌醇（GPI）結構錨定於真核細胞膜表面的蛋白，是真核生物中的一種保守的翻譯後修飾蛋白。
二、真菌GPI-錨定蛋白組成
在真菌細胞內GPI錨定蛋白的N端和C端均有信號肽，其中C末端可以有效誘導其與GPI錨結合，故稱為GPI錨定蛋白的錨定信號肽，一般為一段不帶電的疏水性的氨基己酸，在靠近C末端9-10胺基酸的位置有GPI結合位點ω點。蛋白中間由功能集團和富含色氨酸/絲氨酸的結構區域構成。N端信號肽、C端疏水性胺基酸以及靠近C端的ω點是GPI錨定蛋白的保守結構域。
三、真菌細胞壁GPI錨定蛋白結構
真菌細胞壁GPI錨定蛋白（GPI-CWPs）常常高度的磷酸化和糖基化，並且常常參與帶正電離子的綁定。蛋白外衣由β-1,6-葡聚糖、β-1,3-葡聚糖和少量甲殼素構成的多聚糖層包圍。GPI-CWPs在外層的蛋白外衣通過GPI錨以共價鍵的方式與β-1,6-糖苷鍵相連，同時依次與β-1,3-葡聚糖的分子末端相連。
四、真菌細胞壁GPI-錨定蛋白功能
真菌細胞壁上的GPI錨定蛋白對真菌的黏附、形態轉換和細胞壁合成有著重要的影響。以白念珠菌為例，白念珠菌70%GPI錨定蛋白的功能未知，但是他們在合成和維持細胞壁的完整及侵襲方面有著重要的作用，如白念珠菌SC5314的ALS家族中8個成員介導了白念珠菌與宿主細胞的黏附。Als3作為一種侵襲素促進白念珠菌被宿主上皮細胞攝取，同時在結合鐵蛋白螯合鐵方面起到重要作用。菌絲相關性的Hwp1在介導菌絲形成方面發揮重要作用，進而影響真菌的黏附和侵襲。其他GPI-CWPs在細胞壁的合成和修飾方面也發揮作用，例如Gas/Phr家族、Crh家族和Ecm33家族。GPI錨定的天門冬氨醯蛋白酶或天冬酶sap9和sap10也有助於真菌細胞壁的合成。過氧化物歧化酶Sod4、Sod5和Sod6被預測有潛在的侵襲屬性。微生物的黏附是其致病性最重要的決定因素之一，真菌病原體被確定的黏附素很少，來自於白念珠菌的Hwp1、Ala1p/Als5、Als1p和來自於光滑念珠菌的Epa1，他們都隸屬於糖基磷酯醯肌醇依賴的細胞壁蛋白（GPI-CWP），在介導真菌與宿主細胞之間的黏附過程中發揮重要作用。
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