蛋白質是表面活性物質，一旦集結於油-水界面時便可以降低表面張力，使之容易乳化。乳化油滴表面的蛋白質是保護層，能夠阻止油滴聚集，提高了乳化液的穩定性。紅腸、蛋黃醬、稀奶油、甜點等的製作都是蛋白質的乳化作用在食品中的具體套用。蛋白質除了和油形成乳濁液外，其乳化性還與乳濁液中脂肪的穩定性和食品的風味物質吸附與保持有重要關聯。
評價蛋白質乳化性的方法有油滴大小分布、乳化活力、乳化能力和乳化穩定性。測定蛋白質的乳化活力指數（EAI）的方法是濁度法。
EAI（m2/g）={(2×2.303)/[C×(1－φ)×104]}×A500×稀釋倍數
ESI(%)=100×A10/A0
式中：A500為500nm處的吸光值；φ為油相體積分數（v/v）（φ=0.2）；C為蛋白質濃度（g/ml）；
A0、A10為乳狀液在0min、10min的吸光值。
基本介紹
- 中文名：乳化活力指數
- 外文名：Emulsification activity index
- 評價：蛋白質乳化活力
- 測定方法：濁度法
- 套用：紅腸、蛋黃醬、稀奶油、甜點等
- 影響因素：pH、溫度、離子強度和鹽
蛋白質的功能性質,蛋白質的乳化性,乳化活力,乳化活力指數（EAI）,
蛋白質的功能性質
蛋白質的功能性質（Functionalproperty）是指在食品加工、保藏、製備和消費期間影響蛋白質在食品體系中的性能的物理、化學性質。而這些物理化學特性又受到蛋白質-蛋白質、蛋白質-水以及蛋白質與食品體系中其他成分之間相互作用的影響，影響食品蛋白質功能性質的因素包括內在因素、外在因素以及蛋白質的加工條件。從經驗上看食品蛋白質的功能性質分為兩類：（1）流體動力學性質；（2）表面性質。第一類包括水吸收和保持、溶脹性、黏附性、黏度、沉澱、凝膠和形成其他各種結構時起作用的那些性質（如蛋白質麵團和纖維），它們通常與蛋白質的大小、形狀和柔順性有關；第二類主要是與蛋白質的濕潤性、分散性、溶解度、表面張力、乳化作用、蛋白質的起泡性及脂肪和風味的結合等有關的性質，這些性質之間並不是完全孤立和彼此無關的。例如，凝膠作用不僅包括蛋白質-蛋白質相互作用，而且還有蛋白質-水相互作用；黏度和溶解度取決於蛋白質-水和蛋白質-蛋白質的相互作用。
蛋白質的乳化性
蛋白質的許多功能性質都與蛋白質的溶解度有關，特別是增稠、起泡、乳化和凝膠作用。目前不溶性蛋白質在食品中的套用非常有限。蛋白質的溶解度是在蛋白質-蛋白質和蛋白質-溶劑相互作用之間平衡的熱力學表現形式。蛋白質的溶解度除與胺基酸組成蛋白質的結構有關外，它的大小隨pH、離子強度、溫度、和蛋白質濃度不同而改變。
已指定一些術語描述食品蛋白質的溶解性，它們是水溶性蛋白質、水可分散蛋白質、蛋白質分散性指標、氮溶解性指數（NSI）；其中PDI和NSI已被採納為美國油脂化學家協會的法定方法。試驗中對蛋白質溶解性的評價，多採用測定NSI的方法。
蛋白質是表面活性物質，一旦集結於油-水界面時便可以降低表面張力，使之容易乳化。乳化油滴表面的蛋白質是保護層，能夠阻止油滴聚集，提高了乳化液的穩定性。紅腸、蛋黃醬、稀奶油、甜點等的製作都是蛋白質的乳化作用在食品中的具體套用。蛋白質除了和油形成乳濁液外，其乳化性還與乳濁液中脂肪的穩定性和食品的風味物質吸附與保持有重要關聯。乳溶液有水包油（o/w)和油包水（w/o)兩種類型，蛋白質大多形成水包油型的乳濁液。蛋白質和油的混合溶液在均質機作用下形成微小的油滴粒子，而蛋白質覆蓋在粒子的表面，防止粒子之間的聚合，起到乳化的作用。蛋白質的乳化性主要在以下幾方面起作用：①油滴球在液相中的活動性（溶解性）；②油滴球的表面容易具有重排列的柔軟結構（柔軟性）；③再重排時，油滴球上能夠有一定量的疏水基露出（疏水性）；④在油滴球表面，蛋白質分子具有穩定性的結構（堅固結構）。
蛋白質的乳化性和起泡性都屬於蛋白質的界面性質。許多天然的和加工的食品都是泡沫和乳化體系的產品，它們都需要利用蛋白質的起泡性、泡沫穩定性和乳化性等功能，如焙烤食品、牛奶、冰淇淋、黃油和肉餡等，這些分散體系，除非有兩親物質存在，否則是不穩定的。而凡是能影響蛋白質構象和親水性與疏水性的環境因素，諸如pH、溫度、離子強度和鹽的種類、界面的組成、蛋白質的濃度、糖類和低相對分子質量表面活性劑、能量的輸入，以及形成界面加工容器和操作順序等，都將影響蛋白質的表面活性。這主要是因為蛋白質是具有複雜結構的兩性物質，環境條件改變，蛋白質分子內氫鍵、靜電、疏水相互作用發生變化，迫使蛋白質採取一個新的平衡結構，所以蛋白質的功能性質隨之改變。
乳化活力
評價蛋白質乳化性的方法有油滴大小分布、乳化活力、乳化能力和乳化穩定性。測定乳狀液平均液滴的大小的方法有光學顯微鏡法(不是非常可靠)、電子顯微鏡法、光散射、質子相關譜和使用Coulter計數器。另一個簡便而更實際的測定蛋白質的乳化活力指數（EAI）的方法是濁度法。
乳化活力指數（EAI）
肌原纖維蛋白乳化活力的測定依據Agyare等(2009)採用濁度法。取一定量的肌原纖維蛋白溶於鹽溶液（不同濃度NaCl、KCl和CaCl2的鹽溶液）中，pH在3~8之間，在室溫下（25℃)磁力攪拌30min。取8ml溶液於50ml離心管（直徑28mm）中，加入2ml大豆色拉油，高速勻漿機“5檔”分散乳化1min。然後立即將乳化液倒入25ml的玻璃杯（直徑30mm）中，分別在0min、10min在距離杯底5mm處取50μL乳狀液於加入0.1%SDS溶液5ml混勻試管中，將稀釋後的樣品測定在500nm處的吸光值。乳化活力指數（EAI）和乳化穩定指數（ESI）用以下公式進行計算：
EAI（m2/g）={(2×2.303)/[C×(1－φ)×104]}×A500×稀釋倍數
ESI(%)=100×A10/A0
式中：A500為500nm處的吸光值；φ為油相體積分數（v/v）（φ=0.2）；C為蛋白質濃度（g/ml）；
A0、A10為乳狀液在0min、10min的吸光值。
