Lon蛋白酶,也叫蛋白酶La,是一種同質寡聚環狀的ATP依賴的蛋白酶,在古生菌、原核生物和真核生物中高度保守。Lon蛋白酶屬於AAA+超家族(與多種細胞活性相關的ATP酶)。自Lon蛋白酶被發現以來,許多研究表明Lon的蛋白酶活性對於維持細胞體內平衡、蛋白質量控制和代謝調控起著重要作用。
Lon蛋白酶家族是一個依賴ATP的絲氨酸蛋白酶家族，在細菌、古菌以及真核生物中都有發現。在真核生物中，大部分的Lon蛋白酶都定位於線粒體基質。在釀酒酵母中，Lon蛋白酶PIM1定位於線粒體基質，是線粒體功能所必需的。PIM1通常為基礎性表達，但在熱脅迫增加時表達量會增加，這表示PIM1可能和熱休克反應有關。
家庭型肽 | S16.001-經度-A肽酶（大腸桿菌），MEROPS加入MER000485（肽單位：537-784） |
家庭內容 | 肽酶家族S16中包含的內肽酶，多ATP依賴性。 |
歷史 | 標識創建：Biochem.J。290：205-218（1993）1978年，基因突變LON基因的大腸桿菌，被視為導致蛋白質降解的缺陷（在'度'表型：戈特斯曼與ZIPSER，1978年）。獨立地，被確定的第一ATP依賴的肽被發現在大腸桿菌大腸桿菌，並命名為蛋白酶的La（斯瓦米&德堡，1981）。它很快變得清晰，蛋白酶香格里拉是該產品LON基因（查瑞特等，1981;鐘&戈德堡，1981），而這種酶是目前最常用的稱為經度蛋白酶或經度肽。它有各種生物的同系物。 |
催化型 | 絲氨酸 |
活動現場殘留物 | S679K，R722 |
活動現場 | 有一個催化對子組成的絲氨酸和賴氨酸殘基（見對齊）。證據導致活性位點殘基的鑑定已通過審查Besche&Zwickl（2004）和Botos等人，2004。 |
活動和特點 | 經度肽既是ATP依賴的肽和蛋白質活化ATP酶，因為水解反應為肽和ATP耦合（仲&德堡，2004）。ADP不激活，但是，則勢必比ATP更緊密的抑制劑。在蛋白質水解中的限速步驟，建議是，它是通過一種蛋白質底物（結合刺激了結合的ATP釋放梅農&德堡，1987）。 特異性通常描述為“糜蛋白酶樣”，和切割位點蛋白質蘇拉由經度肽表明亮氨酸是首選P1殘基（的西井等人，2002。）。 肽底物如戊二-丙氨酸-丙氨酸-苯丙氨酸- methoxynaphthylamine水解（MNA），琥珀醯-苯丙氨酸-亮氨酸-苯丙氨酸-MNA（韋克斯曼&德堡，1985）和Y（NO2）RGITCSGRQK（ABZ），也由三磷酸腺苷（激活的Thomas-Wohlever&李，2002）。 |
抑制劑 | |
分子結構 |
