《蛋白質天然態多構象與摺疊自由能的關係研究》是依託清華大學，由潘憲明擔任項目負責人的面上項目。
基本介紹
- 中文名：蛋白質天然態多構象與摺疊自由能的關係研究
- 依託單位：清華大學
- 項目負責人：潘憲明
- 項目類別：面上項目
- 批准號：30870475
- 申請代碼：C0504
- 負責人職稱：教授
- 研究期限：2009-01-01 至 2011-12-31
- 支持經費：30（萬元）
項目摘要
研究穩定蛋白質天然構象的熱力學性質，是了解蛋白質天然構象形成的關鍵。以往的大多數關於蛋白質熱力學性質的理論和實驗研究集中在各種弱相互作用引起摺疊焓變化對摺疊自由能的貢獻，而很少考慮摺疊熵變對摺疊自由能的貢獻，試驗測得各種因素對自由能貢獻在正負1kJ/mol左右。通過pH滴定，我們發現天然蛋白Ssh10b單體中有7-8個鹼性殘基在pH4-9可被中和，說明它們的pKa值在天然蛋白質中向低端移動。由於酸鹼平衡，天然蛋白質將不是單一構象，而是一個構象系宗。理論計算表明：由天然態多構象貢獻穩定自由能30kJ/mol。本項目用NMR方法測量Ssh10b中可滴定殘基pKa值，研究蛋白質天然態多構象對摺疊自由能貢獻，並通過實驗測定P18A和P62A突變體摺疊自由能，證實理論計算蛋白質天然態構象熵的可靠性。
